N-этылмалеімід CAS: 128-53-0 Кошт вытворцы

Мадыфікацыя бялку: NEM незваротна мадыфікуе рэшткі цыстэіну ў бялках, утвараючы кавалентны аддукт. Гэтая мадыфікацыя можа паўплываць на актыўнасць, структуру і ўзаемадзеянне бялку. Рэактыўнасць NEM з сульфгідрыльнымі групамі робіць яго каштоўным інструментам для вывучэння функцыі бялку і тыял-залежных працэсаў.

Інгібіраванне ферментаў: Многія ферменты залежаць ад тыяльных груп для сваёй каталітычнай актыўнасці. Рэагуючы з тыяльнымі групамі, NEM можа селектыўна інгібіраваць пэўныя ферменты. Гэта шырока выкарыстоўваецца для вывучэння кінетыкі ферментаў, разумення ферментатыўных механізмаў і пошуку патэнцыйных інгібітараў ферментаў.

Даследаванні ўзаемадзеяння бялкоў: NEM часта выкарыстоўваецца для вывучэння ўзаемадзеяння бялкоў. Выбарачна блакуючы рэакцыйныя рэшткі цыстэіну, NEM прадухіляе ўтварэнне дысульфідных сувязей паміж узаемадзейнымі бялкамі, тым самым парушаючы іх узаемадзеянне. Гэта дазваляе даследчыкам вывучаць ролю пэўных цыстэінаў ва ўзаемадзеянні бялкоў.

Даследаванні рэдукцыйнай рэгуляцыі: NEM выкарыстоўваецца для вывучэння механізмаў рэдукцыйнай рэгуляцыі ў бялках. Мадыфікуючы рэактыўныя цыстэіны, NEM можа стабілізаваць спецыфічныя канфармацыі бялкоў і прадухіляць непажаданае акісленне або аднаўленне рэшткаў цыстэіну. Гэта дапамагае ў разуменні ролі рэдукс-сігналізацыі і рэдукс-адчувальных рэгуляторных шляхоў.

Даследаванні зшывання: NEM можа быць выкарыстаны ў якасці агента зшывання для стабілізацыі бялковых комплексаў або бялкова-бялковых узаемадзеянняў. Мадыфікуючы рэшткі цыстэіну, NEM можа ствараць кавалентныя сувязі паміж узаемадзейнічаючымі бялкамі, што дазваляе даследчыкам даследаваць бялковыя комплексы і іх структуры. Гэты метад асабліва карысны ў даследаваннях структурнай біялогіі і пратэомікі.

Адкрыццё лекаў: Дзякуючы сваёй здольнасці селектыўна ўзаемадзейнічаць з рэшткамі цыстэіну, NEM выкарыстоўваецца ў даследаваннях па адкрыцці лекаў. Яго можна выкарыстоўваць для ідэнтыфікацыі і характарыстыкі патэнцыйных мішэняў для лекаў або вывучэння спецыфічнасці лекаў-кандыдатаў у адносінах да багатых цыстэінам бялкоў.